AS PROTEÍNAS

AS PROTEÍNAS

 A proteína é um componente nutricional universalmente conhecido por sua essencialidade. Derivado do grego, o termo proteína significa “de importância primordial”. Depois da água, é o principal constituinte estrutural de cada célula do corpo. Como agente regulador do metabolismo, a proteína constitui as enzimas, que atuam em diferentes funções, como a digestiva, tornando possível a transformação de inúmeras substâncias químicas em outras. Em caso de necessidade, o organismo pode valer-se de proteínas para a produção de energia. Todos os processos vitais envolvendo o crescimento, a manutenção e a reparação do organismo requerem proteínas para transcor­rer normalmente.

Além desses papéis básicos, as proteínas atuam como:

– Elementos contráteis dos músculos

– Hormônios

– Receptores celulares

– Anticorpos

– Substâncias-tampões

– Transportadoras de oxigênio e gás carbônico (hemoglobina)

– Transportadoras de substâncias diversas (lipoproteínas, transferrina etc.)

– Armazenadoras de oxigênio (mioglobina)

– Reguladoras da pressão osmótica do plasma (albumina)

– Fatores de coagulação do sangue

– Componentes da “fábrica” de tecido conjuntivo, no espaço intercelular

Exercendo papéis assim múltiplos e importantes, a proteína não pode faltar às funções vitais, sendo, portanto, indispensável que a dieta a forneça em qualidade e quantidade apropriadas.

Composição química

Além do carbono, do hidrogênio e do oxigênio, presentes no carboidrato e no lipídio, a proteína contém nitrogênio. Freqüentemente apresenta também enxofre e fósforo em sua molécula, e, algumas vezes, ferro e iodo. A hemoglobina, encontrada no glóbulo vermelho (hemácia), responsável pelo transporte de oxigênio e gás carbônico através do sangue, é um exemplo de proteína que contém ferro; e a tiroxina, hormônio secretado pela tireóide, inclui iodo em sua composição.

Aminoácidos – blocos constitutivos

Se desdobrarmos a proteína em suas unidades estruturais, encontraremos cerca de vinte e dois aminoácidos diferentes. Os aminoácidos, constituídos de um grupo amino e um grupo carboxila ligados a um átomo de carbono, são diferenciados entre si pela porção restante da molécula.

Os aminoácidos que contêm dois grupos carboxila (COOH) são classificados como ácidos; os que contêm dois grupos amino (NH2), como básicos; os que contêm uma estrutura em anel, como aromáticos; os que contêm enxofre, como sulfurados, etc.

Proteínas – inúmeros tipos e funções

Há inúmeras proteínas na natureza, que exercem múltiplas funções. Cada uma dessas funções está intimamente associada à sua estrutura, que primeiramente tem que ver com os aminoácidos presentes na molécula (quais são e como se organizam). Uma proteína pode ser formada de centenas de aminoácidos e apresentar formatos que vão de uma esfera a um fio; algumas podem ligar-se a outros componentes – as proteínas conjugadas – entre as quais as nucleoproteínas, as glicoproteínas, as metaloproteínas, as cromoproteínas, as lipoproteínas e as fosfoproteínas.

. Nucleoproteínas: proteínas combinadas a ácidos nucléicos. As desoxirribose-nucleoproteínas constituem o material genético, e as ribose-nucleoproteínas atuam na síntese citoplasmática de proteínas.

. Glicoproteínas e mucoproteínas: proteínas combinadas a polissacarídios. Exemplos: a mucina, que protege o estômago, e certas proteínas do plasma.

. Metaloproteínas: proteínas combinadas a metais. Exemplos: a ferritina, a hemossiderina, a transferrina e a ceruloplasmina.

. Cromoproteínas: proteínas combinadas a um grupo cromóforo. Exemplos: a hemoglobina, os citocromos, a hemocianina e as flavoproteínas.

. Lipoproteínas: proteínas combinadas a lipídios como os triglicerídios, os fosfolipídios e o colesterol. Atuam no transporte de lipídios.

. Fosfoproteínas: proteínas combinadas ao ácido fosfórico. Exem­plo: caseína do leite.

Estruturas protéicas

O peso molecular das proteínas é elevado, pois, como vimos, acham-­se formadas por inúmeros aminoácidos ligados linearmente entre si, numa longa cadeia. A união entre os aminoácidos é chamada ligação peptídica, e sua seqüência na molécula da proteína constitui a estrutura primária da mesma. Esta cadeia de aminoácidos apresenta-se retorcida como uma hélice (estrutura secundária), que por sua vez curva-se e dobra-se sobre si mesma (estrutura terciária), formando proteínas globulares. O arranjo de proteínas que têm mais de uma cadeia constitui a estrutura quaternária.

Aminoácidos essenciais e não-essenciais

Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não­-essenciais.

Os essenciais não são eficientemente sintetizados no organismo, requerendo, por isso, fornecimento dietético adequado. Sua deficiência causa sérios distúrbios. Em seguida, citamos os nove elementos deste grupo, dos quais um, a histidina, é considerada essencial para recém-­nascidos, e talvez para adultos.

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptofano

Valina

Histidina

Os não-essenciais podem ser sintetizados no organismo. Isto não deve ser interpretado como sendo irrelevante seu papel no metabolismo ou na nutrição. Podem ser obtidos a partir de outros componentes, como carboidratos, gorduras e mesmo outros aminoácidos. Além de constituírem as proteínas e contribuírem para o balanço de nitrogênio no organismo, exercem várias funções específicas.

Aminoácidos não-essenciais:

– Ácido aspártico

– Ácido glutâmico

– Ácido hidroxiglutâmico

– Alanina

  • Arginina
  • – Cistina
  • – Citrulina
  • – Glicina
  • – Hidroxiprolina
  • -Norleucina
  • – Prolina
  • – Scrina

– Tirosina

Funções dos aminoácidos

Muitos aminoácidos exercem funções específicas no organismo. Gostaríamos de salientar o papel de apenas alguns.

– Triptofano: precursor da niacina (vitamina do complexo B) e da serotonina (vasoconstritora e estimuladora da atividade gastrintestinal).

– Metionina: doadora de grupos metila para a produção de várias substâncias no metabolismo, como a creatina e a colina.

– Fenilalanina: pode ser transformada em tirosina, outro aminoácido, juntamente com o qual dá origem à tiroxina (hormônio tireóideo) e à adrenalina (hormônio da medula adrenal).

– Glicina: aminoácido de composição simples e de vasta ocor­rência, sendo útil na síntese da porfirina do núcleo da hemoglobina e na constituição do ácido glicocólico, presente na bílis. Ademais, várias substâncias tóxicas combinam-se a este aminoácido antes de serem excretadas.

– Histidina: necessária à síntese de histamina, substância vasodilatadora.

– Ácido glutâmico: dá origem à glutamina, que atua como reser­vatório de nitrogênio na forma de grupamento amino.

– Ácido aspártico: dá origem à asparagina, também um reserva­tório de nitrogênio na forma de grupamento amino.

– Arginina, ornitina e citrulina: ligadas à síntese de uréia no fígado.

– Arginina, glicina e metionina: interagem para formar a creatina, que, combinada ao fosfato (creatina-fosfato), constitui um importante reservatório energético, especialmente nos músculos.

Função das proteínas

As proteínas, como vimos, exercem as três funções nutricionais básicas: estrutural, reguladora e energética. Depois da água, são o principal constituinte estrutural das células, do plasma e do espaço intercelular. Atuam na regulação do metabolismo na forma de enzimas, hormônios etc. Podem mesmo ser canalizadas para a produ­ção de energia, em situação de necessidade. A fim de que esses importantes papéis possam ser adequadamente cumpridos, a dieta deve fornecer não só a quantidade suficiente de proteína, mas a qualidade apropriada. Proteínas de má qualidade mostram-se ineficientes em promover o crescimento e manter as atividades vitais dentro dos limites normais. Ratos e outros animais de laboratório, e mesmo seres humanos, submetidos a dietas contendo proteínas de má qualidade, exibem acentuado retardo de crescimento e vários problemas orgânicos. O nanismo nutricional, que atinge endemicamente determinadas regiões, onde a estatura média da população tende a decair, pode dever-se a déficits quantitativos e/ou qualitativos de proteína. Deve-se, portanto, ministrar uma orientação correta quanto ao consumo alimentar balanceado de proteínas. Os profissionais de saúde devem dispor de adequada bagagem informacional sobre o assunto.

Vegetarianismo e proteínas

O vegetarianismo apresenta inúmeras e inegáveis vantagens. No que diz respeito à adequação protéica, requer certos cuidados. Vegetarianos radicais e mal orientados podem incorrer em deficiências nutricionais, principalmente protéicas, comprometedoras. Os vegetari­anos estritos (que abolem leite e ovos) expõem-se a maiores riscos. Quando, porém, a dieta vegetariana, além de incluir leite e ovos, compõe-se de boas combinações ou variadas misturas de proteínas vegetais, em condições adequadas, não oferece risco de carência. Pelo contrário, é um programa sadio de alimentação, compatível com as melhores recomendações.

Proteínas completas e incompletas

As proteínas completas são as que contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade e proporções adequadas, sendo capazes de promover a manutenção e o crescimento normal do organismo.

Algumas proteínas contêm todos os aminoácidos essenciais, mas são deficientes em um ou em vários deles, isto é, apresentam-no(s) em quanti­dade abaixo do ideal. O aminoácido cuja deficiência é mais assinalada recebe a denominação de limitante. A proteína que se enquadra nestas condições é chamada parcialmente incompleta, e demonstra-se incapaz de promover o crescimento normal, embora mantenha a vida.

As proteínas em que há marcante deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais são denominadas totalmente incompletas, como é o caso da zeína, proteína do milho, que não contém triptofano, e da gelatina, proteína do tecido conjuntivo animal, também deficiente em triptofano.

As proteínas classificadas como incompletas, embora não devam figurar com exclusividade na dieta, fornecem importante cota de aminoácido, o que contribui para o suprimento da necessidade orgânica de nitrogênio.

As proteínas de grãos e vegetais são principalmente classificadas entre as parcialmente incompletas, pois revelam maior ou menor deficiência em usina, metionina, treonina e triptofano. Mas desde que utilizados em boas combinações e/ou juntamente com pequenas por­ções de alimentos que fornecem proteínas completas, suprirão perfei­tamente as necessidades protídicas.

Os animais sintetizam proteínas completas, que são incorporadas aos tecidos. Isso não quer dizer que a proteína da carne seja, do ponto de vista nutricional, indispensável, mas que o animal é capaz de sintetizar, de acordo com o plano biológico, material protéico que contém balance­adamente os aminoácidos essenciais. Se associássemos a indispensabi­lidade de uma proteína ao padrão de aminoácidos teoricamente ideal, referiríamos a carne humana como a mais adequada, quanto à proteína, para o consumo humano – um inominável absurdo!

As principais proteínas do ovo e do leite (ovalbumina e caseína, respectivamente) são completas, e podem, juntamente com o uso variado e mesclado de vegetais, adequar protidicamente a refeição. As melhores proteínas vegetais são fornecidas por leguminosas, como feijão, lentilha, ervilha, grão-de-bico, tremoço, favas, amendoim e soja, e por nozes e castanhas.

Balanço de nitrogênio

A proteína é caracterizada, entre outras coisas, por conter apreciável cota de nitrogênio em sua molécula. O nitrogênio é necessário aos múltiplos processos vitais, pois está associado à síntese endógena de protídios. Considerável quantidade de nitrogênio é diariamente perdida através da reciclagem de tecidos e dos processos catalíticos e excretores, a exemplo da eliminação urinária de uréia, creatinina e ácido úrico. A dieta precisa repor essa quantidade perdida, o que se compreende como balanço de nitrogênio. Para a manutenção desse equilíbrio, são indispensáveis os aminoácidos essen­ciais, e também importantes os não-essenciais. Além disso, a quantidade total de proteína deve ser adequada.

Índices de qualidade protéica

Escore de aminoácidos ou escore químico: Comparam-se os aminoácidos da proteína em teste com os aminoácidos da proteína-padrão. Para cada aminoácido obtém-se um valor, que é calculado do seguinte modo:

Escore químico de aminoácido = miligrama de aminoácido em 1 grama da proteína-teste x 100 = miligrama de aminoácido em 1 grama da proteína-padrão.

Os valores da proteína-padrão expressam a quantidade em que cada aminoácido deve ocorrer, tendo sido desenvolvidos pela FAO. O aminoácido da proteína-teste que apresente o teor mais baixo quando comparado com a proteína-padrão é chamado aminoácido-limitante. As proteínas parcialmente incompletas exibem escores baixos para certos aminoácidos.

  • Valor biológico (VB): indica a porcentagem de nitrogênio absorvido que é retido pelo corpo (N ingerido / N excretado).
  • Utilização de proteína livre ou uso líquido de proteína (NPU ou UPN): indica a eficiência com que a proteína ingerida é utilizada.
  • Taxa de eficiência protéica ou PER: mede o ganho de peso de um animal em crescimento em relação à quantidade de proteína ingerida.

Necessidades protéicas

Recomendações gerais: Segundo o Food and Nutrition Board, as necessidades diárias recomendadas de proteína para um homem­-referência de 70 kg e uma mulher-referência de 58 kg é de aproxima­damente 0,8 por kg de peso, o que equivale, respectivamente, à ingestão cotidiana de 56 g e 46 g de proteína.

Crianças: Para crianças na primeira infância, recomenda-se a ingestão diária de 2,2 g/proteína/kg de peso corporal durante os seis primeiros meses e 2,0 g/proteína/kg de peso corporal até o primeiro ano. Entre 1 e 3 anos, recomenda-se a ingestão média de 23 g/dia; entre 4 e 6 anos, 30 g/dia; entre 7 e 10 anos, 36 g/dia.

Homens adolescentes e jovens: Entre 11 e 14 anos, recomenda-se a ingestão média de 44 g/proteína/dia; entre 15 e 18 anos, 48 g/proteína/ dia; entre 19 e 22 anos, 46 g/proteína/dia.

Grávidas e lactantes: Recomenda-se, para as grávidas, uma quota adicional de 30 g de proteína ao dia, e para as lactantes, uma quota adicional de 20 g de proteína ao dia.

Qual a fatia porcentual de calorias que se deve destinar à proteína? Depende de sua origem e do tipo da dieta. As recomendações oscilam entre 8 e 12%.

“Supernutriente”?

Revestida da maior importância pela pesquisa, a proteína pode ser considerada indispensável, não devendo, contudo, merecer a ênfase de “supernutriente”. Todos os constituintes nutricionais são necessários, inserindo-se indispensavelmente no complexo funcional do organismo.

Mesmo os micronutrientes, presentes nos alimentos em teores vestigi­ais, não podem faltar, sendo, por conseguinte, igualmente importantes à vida. Inexiste um “supernutriente”, de alta dotação energético-funcio­nal, capaz de pôr as funções vitais em ativo funcionamento. Os elementos e os meios de nutrição devem ser compreendidos sinergica­mente.

Excesso associado a processos degenerativos

Algumas pesquisas nutrológicas associam o excesso de macronutri­entes, especialmente proteínas e gorduras de origem animal, ao desenvolvimento de processos degenerativos, como o câncer e a aterosclerose. Por este e por outros motivos, tem-nos parecido prudente introduzir as recomendações nutricionais através do campo da alimentação naturista racional, ou alimentação ecológica. Alguns atletas exageram possíveis inconvenientes, o que contribui para inclinar contrariamente a opinião dos profissionais da área. Ressalvamos, porém, que se podem encontrar desvantagens nas melhores propostas. O primeiro passo para aceitar a superioridade do programa naturista de alimentação é a humildade. É mais seguro confiar nas claras determinações naturais do que em instáveis teorias humanas.

Valor biológico das proteínas de alguns alimentos:

Leite 85,00

Castanha-do-pará 54,00

Amendoim 58,00

Soja 82,30

Castanha de caju 77,20

Feijão 38,00

Ovo 94,00

Porcentagem de proteínas contidas em vários alimentos:

Amendoim 23,70%

Castanha-do-pará 17,00%

Feijão mulatinho 22,60%

Grão-de-bico 16,50%

Lentilha 25,70%

Ovo (clara) 10,80%

Soja 39,40%

Castanha de caju 19,60%

Ervilha 22,70%

Feijão preto 23,80%

Leite de vaca 3,50%

Ovo (gema) 16,30%

Pinhão 14,60%

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Programa Saúde Total

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